La conformación de una proteína es la disposición espacial definida de todos y cada uno de sus átomos. Una proteína tiene una conformación estable única -o casi única- en condiciones fisiológicas, a la que se denomina conformación nativa.Atendiendo a su conformación, las proteínas se dividen en dos grandes grupos: proteínas fibrosas y proteínas globulares. Las proteínas fibrosas se caracterizan porque las cadenas polipeptídicas se ordenan paralelamente a lo largo de un eje,formando fibras o filamentos alargados. Tienen función estructural. Ejemplo: Colágeno.
Las proteínas globulares son aquéllas en las que la cadena polipeptídica se pliega de forma muy compacta, tendiendo a tener una forma redondeada. Su función es dinámica. Ejemplo: Inhibidor pancreático bovino de la tripsina.
Interacciones implicadas en determinar la conformación.
1. Restricciones impuestas por el propio enlace peptídico. No todos los ángulos de giro en los enlaces asociados al enlace peptídico están igualmente favorecidos.
2. Enlaces de hidrógeno internos. El propio enlace peptídico y muchas de las cadenas laterales de los aminoácidos (Arg, Ser,Tyr, Asp, Glu, His, Asn, Gln, Thr) llevan grupos que son buenos donadores o aceptores de puentes de hidrógeno.
3. Interacciones electrostáticas (o puentes salinos). Interacciones atractivas o repulsivas entre grupos cargados de las cadenas laterales (Glu, Asp, Lys, Arg, etc).
4. Interacciones de van der Waals. Las proteínas están tan densamente empaquetadas que permiten el máximo contacto entre los átomos de las cadenas laterales.
5. Interacciones hidrofóbicas. En un ambiente polar (agua) los grupos hidrófobos se agrupan en el interior de la molécula de proteína. Esto produce un aumento de entropía del sistema, estabilizando la forma plegada de la proteína.6. Enlaces disulfuro. Contribuyen a estabilizar la estructura tridimensional de la proteína. Ejemplo : Desnaturalización térmica del inhibidor de la tripsina pancreática bovina, que, con sólo 58 aminoácidos, contiene tres puentes disulfuro.
Los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
La conformación está especificada en la estructura primaria.
Una proteína desnaturalizada se plegará espontáneamente a su estructura original. Es decir, la proteína no precisa otra información para plegarse adecuadamente que la contenida en su secuencia. Ejemplo : Desnaturalización reversible de la ribonucleasa.
Principales estructuras secundarias.
*Características de las Hélices.
En las hélices, los enlaces de hidrógeno se forman dentro de una misma cadena polipeptídica, entre el carbonilo de un enlace peptídico y el amino de otro.
- Parámetros de las hélices.
n: número de residuos por vuelta de hélice.
p: paso de la hélice, distancia entre dos puntos quebcoinciden en posición.
d ó h: distancia vertical entre un residuo y el siguiente.
Periodo de identidad (p): n x h (n x d).
- Parámetros de algunas hélices.
-Factores que afectan a la estabilidad de una hélice.
1. La interacción electrostática (repulsión o atracción) entre residuos cargados (Asp, Glu, Lys, Arg).
2. El volumen de la cadena lateral R (Thr, Leu, Asn, etc).
3. Las interacciones de cualquier tipo entre cadenas laterales de aminoácidos separados 3 o 4 residuos.
4. La presencia de prolina.
5. Interacciones de residuos cargados en los extremos de la hélice con el dipolo de la propia hélice.
*Características de las Hojas ß.
En las láminas, los enlaces de hidrógeno se forman entre cadenas polipeptídicas adyacentes, implicando al oxígeno del carbonilo del enlace peptídico de una cadena y al hidrógeno del nitrógeno de otra.
En las láminas ß paralelas, las cadenas tienen todas la misma orientación N->C, mientras que en las antiparalelas se alternan las orientaciones. En estas láminas, cada residuo presenta un giro de 180º respecto al precedente.
*Giros.
Permiten cambios bruscos de dirección de la cadena polipeptídica. Los giros ß permiten una inversión completa de la cadena polipeptídica en sólo cuatro residuos; se forma un puente de hidrógeno entre el carbonilo del residuo x y el protón amida de x+3. Se denominan así porque suelen conectar láminas ß antiparalelas. En los giros ß hay dos residuos fuera de la secuencia del enlace de hidrógeno. Los residuos implicados son de pequeño tamaño.
En el caso del tipo II,siempre glicina. En el giro γ solo un residuo se encuentra fuera de la secuencia del enlace de hidrógeno. Casi siempre implican una prolina o una glicina.
**** Representación de Ramachandran.****
Son representaciones en que se muestran las conformaciones de todos los residuos que componen una proteína, representando el valor del ángulo f frente al y. Nos indica las combinaciones de valores de esos ángulos que están permitidas por ser mínimas las interacciones entre átomos o grupos de átomos adyacentes. Dependiendo de la naturaleza de la cadena lateral del residuo variarán las combinaciones de ángulos permitidas. Estas representaciones nos muestran que sólo unas pocas combinaciones de ángulos son estéricamente posibles en las estructuras secundarias regulares, básicamente las combinaciones que se dan en la lámina ß y la hélice alfa.
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Lee el post atentamente Sonia ^^
nesecito saber que son los motivos y los dominios de una proteina gracias
Me alegra que te haya gustado ^^
gracias me ayudo mucho en un informe de el articulo ,el agua y las moléculas de la vida ( revista: Investigación y ciencias )